مُنحت جائزة نوبل في الكيمياء لعام 2024 إلى ثلاثة علماء هم الأميركي ديفيد بيكر والبريطاني ديميس هاسابيس والأميركي جون جامبر؛ تقديراً لاختراقات في عالم البروتينات بالاعتماد على الذكاء الاصطناعي وعلوم الكومبيوتر.وأشادت لجنة الجائزة خلال الإعلان عن الفائزين في العاصمة السويدية استوكهولم، أمس، بهؤلاء الباحثين الذين نجحوا «في فك رموز هياكل البروتين المذهلة»، وباكتشافاتهم التي «تقدم إمكانات هائلة».

وكان بيكر، من جامعة واشنطن الأميركية، قد نجح في تحقيق إنجاز يكاد يكون مستحيلاً، وهو بناء أنواع جديدة تماماً من البروتينات، كما طور هاسابيس وجامبر، من مختبر «غوغل ديب مايند» بالمملكة المتحدة، نموذجاً للذكاء الاصطناعي نجح في حل مشكلة عمرها 50 عاماً، وهي التنبؤ بالهياكل البنائية المعقدة للبروتينات، ما يحمل في طياته إمكانيات غير محدود.

وهو ما علَّق عليه هاينر لينكه، رئيس لجنة نوبل للكيمياء، في بيان صادر عن لجنة نوبل الأربعاء: «أحد الاكتشافات التي تم الاعتراف بها هذا العام يتعلق ببناء بروتينات مذهلة. والآخر يتعلق بتحقيق حلم عمره 50 عاماً، وكلا الاكتشافين يفتح الباب لإمكانات هائلة».

ووفق محمد شعبان الباحث في مجال البيولوجيا البنيوية بكلية إمبريال كوليدج لندن ومعهد فرانسيس كريك في المملكة المتحدة، فإنه «تم منح العلماء الثلاثة جائزة الكيمياء لهذا العام، لتطبيقاتهم الرائدة في استخدام الذكاء الاصطناعي لحل إحدى أكبر التحديات في علم الأحياء، وهو التنبؤ بالبنية ثلاثية الأبعاد للبروتينات».

وتمكنت خوارزمية «AlphaFold2»، التي طورتها شركة «ديب مايند» بقيادة هاسابيس وجامبر، من تحقيق قفزة نوعية في فهم كيفية طي البروتينات استناداً إلى تسلسل الأحماض الأمينية.

وأضاف شعبان في تصريحات لـ«الشرق الأوسط»: «هذه الخوارزمية تجاوزت الأساليب التقليدية التي كانت تعتمد على التجارب المعملية المكلفة والمعقدة، مثل حيود الأشعة السينية والرنين المغناطيسي النووي، والمجهر الإلكتروني فائق البرودة، ما جعلها تقنية استثنائية في قدرتها على التنبؤ بدقة تصل إلى 90 في المائة من شكل البروتينات، مما ساعد على تحديد آلاف من البنى البروتينية، بما في ذلك 98.5 في المائة من البروتينات البشرية».

وشدَّد شعبان على أن هذا الإنجاز يفتح الباب أمام تحسينات كبيرة في مجالات تطوير الأدوية، واللقاحات، والعلاجات القائمة على البروتينات؛ حيث أصبحت المعلومات حول البنية البروتينية الدقيقة متاحة بشكل مجاني للعلماء عبر قاعدة بيانات ضخمة.

وعمل بيكر على تصميم بروتينات جديدة تماماً يمكن استخدامها في التطبيقات الطبية والصناعية»، وفق الباحث في مجال البيولوجيا البنيوية بكلية إمبريال كوليدج لندن، الذي أكد على أن الذكاء الاصطناعي لم يعد مجرد أداة مساعدة في علم الأحياء، بل أصبح ركيزة أساسية للتقدُّم في فهم الوظائف الحيوية وتصميم العلاجات المبتكرة.

وتتكوَّن البروتينات عموماً من 20 حمضاً أمينياً مختلفاً، يمكن وصفها بأنها لبنات بناء الحياة. ويشهد التنوع المذهل لأشكال الحياة المختلفة على قدرتها كأدوات تتحكم في جميع التفاعلات الكيميائية الحيوية، وتنظم عمل الهرمونات والمواد الحاملة للإشارات الحيوية والأجسام المضادة وكعناصر بناء للأنسجة المختلفة.

ووصفت آنا ويديل، أستاذة علم الوراثة الطبية في معهد كارولينسكا بالسويد وعضو الأكاديمية الملكية السويدية للعلوم، هذه الاكتشافات، عبر تصريح لشبكة «سي إن إن» بأنه «اختراق علمي ساهم في حل (الكأس المقدسة) في مجال الكيمياء الفيزيائية».

وعرف الكيميائيون منذ القرن التاسع عشر أن البروتينات مهمة لعمليات الحياة، لكن الأمر استغرق حتى خمسينات القرن العشرين عندما أصبحت أدواتنا البحثية دقيقة بما يكفي ليبدأ الباحثون في استكشاف البروتينات بمزيد من التفصيل.

لقد توصل الباحثان في كمبردج، جون كيندرو وماكس بيروتز، إلى اكتشاف رائد عندما استخدما بنجاح في نهاية ذلك العقد تقنية قادرة على تحليل البلورات الحيوية بالأشعة السينية لتقديم أول نماذج ثلاثية الأبعاد للبروتينات. وتقديراً لهذا الاكتشاف، حصلا على جائزة نوبل في الكيمياء عام 1962.

استفاد الباحثون من تقنية تحليل البلورات بالأشعة السينية؛ حيث بذلوا جهوداً مضنية لإنتاج صور ناجحة لنحو 200 ألف بروتين، وهو ما وضع الأساس لجائزة نوبل في الكيمياء لهذا العام؛ فقد نجح ديفيد بيكر، في عام 2003، في استخدام هذه الكتل البنائية في تصميم بروتين جديد لا يشبه أي بروتين آخر. ومنذ ذلك الحين، أنتجت مجموعته البحثية بروتينات جديدة مبتكرة، الواحد تلو الآخر، بما في ذلك البروتينات التي يمكن استخدامها كأدوية ولقاحات ومواد نانوية وأجهزة استشعار صغيرة.
ويتعلق الاكتشاف الثاني بالتنبؤ بهياكل البروتينات. إذ ترتبط الأحماض الأمينية معاً في خيوط طويلة مطوية لتكوين بنى ثلاثية الأبعاد تلعب دوراً حاسماً في وظيفة البروتين. ومنذ سبعينيات القرن العشرين، حاول الباحثون التنبؤ بهياكل البروتين من تسلسلات الأحماض الأمينية، لكن هذا كان صعباً للغاية.

ومع ذلك، قبل أربع سنوات فقط، كان هناك اختراق مذهل. ففي عام 2020، قدم ديميس هاسابيس وجون جامبر نموذج "AlphaFold2" للذكاء الاصطناعي والذى بمساعدته تمكنا من التنبؤ ببنية جميع البروتينات البالغ عددها 200 مليون، والتي حددها الباحثون جميعها تقريباً.

ومنذ اكتشافهما، تم استخدام «AlphaFold2» من قبل أكثر من مليوني شخص من 190 دولة، فهو بمنزلة محرك البحث «غوغل»، ولكن عن هياكل البروتين، مما يوفر وصولاً فورياً إلى النماذج المتوقعة للبروتينات، مما يسرّع التقدم في علم الأحياء الأساسي والمجالات الأخرى ذات الصلة.

تقول ويديل، التي تستخدم هذه الأداة في عملها الخاص بالبحث عن الأمراض النادرة: «لقد جعلوا كل شيء متاحاً، لذلك يمكن لكل باحث تقريباً الآن اللجوء إلى قاعدة البيانات هذه واستخدام هذه الأدوات لمعالجة مشكلته البحثية؛ ما يمكن أن يسهم في تحقيق قفزات علمية في العديد من المجالات».

قد يهمك أيضــــــــــــــــًا :

الناشطة الإيرانية نرجس محمدي تُضرب عن الطعام عشية تسلمها جائزة نوبل للسلام

 

معهد طوني بلير للأبحاث يحث على استخدام الذكاء الاصطناعي من أجل إصلاح جذري للتخطيط